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其他elisa試劑盒解析細胞中蛋白質則是線狀分子，纏繞在一起組成蛋白質特異性結構：有些球形，有些是管狀的，各不相同。這些結構都會在變性過程中崩解，蛋白質再次變成線狀，并由于失去其功能。
剎那之間的崩解？
之前的研究是基于計算分析，假定當溫度超過蛋白質行駛功能的狹窄溫度范圍時，細胞的大部分蛋白質就會變性。比如對于腸道細菌大腸桿菌來說，zui適溫度大約為37℃，如果高出46°C，細菌就會死亡，因為蛋白質結構*改變了。但是來自蘇黎世聯邦理工學院的研究人員改寫了這一基本理論，由ETH Zurich的Paola Picotti帶領的研究組指出只有一小部分的關鍵蛋白質在達到一個臨界溫度閾值時會發生同時變性。
研究中，研究人員全面分析比對了四種生物在不同溫度下所有的蛋白，也就是蛋白質組。他們將大腸桿菌，人類細胞，酵母細胞和耐熱細菌嗜熱鏈球菌（T. thermophilus）逐漸升溫至76°C。在每次溫度增加后，研究人員都會檢測細胞中存在的蛋白質并確定它們的結構特征。zui終研究人員總共分析了8,000種蛋白質。
關鍵元件首先出現變性
通過這項研究，我們發現只有少數蛋白質在細菌死亡的溫度下發生了崩解。由此我們對之前關于生物體大多數蛋白質同時變性這一理論提出了質疑。
一旦溫度超出物種特異性適宜值幾度，研究檢測的蛋白質中有80個蛋白質發生了崩解，盡管這些蛋白質只是構成細胞蛋白質的一小部分，但這對細胞是致命的，因為這些蛋白質類型中的一些蛋白具有重要功能，或者說是一個大型蛋白質網絡中的關鍵組成元件，也就是說是少量蛋白在這種關鍵時刻發生了變性。一旦這些關鍵元件出現故障，細胞就無法繼續工作。
靈活性導致不穩定
生物系統的關鍵元件對熱很敏感，其他elisa試劑盒初初來看這似乎是進化上的一個bug。但是這些蛋白質由于其靈活性常常導致不穩定，這也是其能在細胞中完成不同任務的原因，“靈活性和穩定性之間會相互排斥，細胞必須作出妥協。”
研究人員還發現細胞中也存在許多穩定，且不易發生異常或病理折疊的蛋白質，這從細胞的角度來看是很劃算的。因為如果這些常見蛋白質發生逆轉，發生錯誤折疊，那么細胞就不得不投入大量的能量來進行重構與處理，因此細胞中大部分的蛋白質還是要比蛋白更為穩定。但是為什么嗜熱鏈球菌細菌即使在超過70℃的溫度下也不受影響呢？這些細胞會優先穩定那些對熱敏感，功能上關鍵的蛋白質，例如適應性蛋白質序列。
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